НОВОСТИ НАУКИ:В ходе адаптации к теплу или холоду ферменты находят одни и те же решения типовых эволюционных задач
Информационный научно-популярный портал
НАУКА в РФ и за рубежом

глазами блогера (новая версия с 31.03.2020, заполняется по настроению, просмотров 627351)

к архиву новостей с 01.09.2018 по 23.02.2019
на главную

РФ

Институты и конференции

Международные с РФ

Зарубежные
ВСЕ НОВОСТИ

  Последние добавления
Все новости
(последние 10 )


2021-04-05
Разработан уникальный пятикубитовый квантовый компьютер в России.
Подробнее

2021-04-05
Описаны субатомные взаимодействия внутри нейтронных звезд.
Подробнее

2021-04-05
Потепление Байкала «помогает» рачкам-вселенцам вытеснять аборигенов
Подробнее

2021-04-05
Ученые разработали квантовый алгоритм для рекордно точного измерения магнитных полей
Подробнее

2021-04-05
Изменение климата может увеличить популяцию короеда-типографа
Подробнее

2021-04-05
В Рязани протестировали систему обработки снимков спутника «Арктика-М»
Подробнее

2021-04-05
Сейсмическая томография: как приручить злодея?
Подробнее

2021-04-05
Искусственный интеллект поможет в создании лекарств
Подробнее

2021-04-05
Мамонт готов вернуться на планету
Подробнее

2021-04-05
Дезинфекция яиц позволит снизить дозу антибиотиков при выращивании цыплят
Подробнее

 

 

 

новость в темах: • МИКРОМИР • Микробиология • ТЕОРИЯ и ПРАКТИКА • Новые знания • Зарубежные

2021-03-09 (№ 46)
В ходе адаптации к теплу или холоду ферменты находят одни и те же решения типовых эволюционных задач

Локализация происходящего и источник в СМИ:
Американские биологи и химики из Стэнфордского университета и Калифорнийского университета в Сан-Франциско. Портал «Элементы»

Фрагмент: Американские химики и биологи провели беспрецедентное по масштабу исследование закономерностей эволюции белков на примере адаптации ферментов к высоким и низким температурам. Адаптация к холоду, как правило, требует повышения каталитической активности фермента, а при высокой температуре на первый план выходит проблема стабильности его трехмерной структуры. Как выяснилось, баланс между активностью и стабильностью может определяться одним-единственным аминокислотным остатком в активном центре фермента. Например, если у фермента кетостероид-изомеразы в ключевой позиции №103 стоит аспарагиновая кислота (D103), фермент высокоактивен, но не очень стабилен, а если там находится серин (S103), то все наоборот. Самое интересное, что эти эффекты мало зависят от того, какие аминокислоты стоят во всех остальных позициях (это называют «слабым эпистазом»). В результате получается стандартный и легко проходимый эволюционный путь, доступный организмам с самыми разными версиями кетостероид-изомеразы. И действительно, в ходе адаптации к холоду в разных эволюционных ветвях бактерий много раз независимо закреплялся вариант D103, а в ходе адаптации к теплу — S103. Анализ 2194 типов ферментов (белковых семейств) у 5852 видов бактерий с известными геномами и температурными оптимумами показал, что эти особенности температурной адаптации — важность единичных замен, слабый эпистаз и вездесущие параллелизмы — характерны для многих ферментов.

Земная жизнь в ходе эволюции освоила широкий диапазон температурных условий. Одни организмы сохраняют активность при охлаждении до −15°C, другие выдерживают нагревание до +121°C. Важнейшую роль в температурной адаптации играет эволюционная «настройка» ферментов. Разные температурные условия предъявляют к ним очень разные требования. Высокие температуры грозят денатурацией, а значит, должны способствовать отбору на стабильность пространственной структуры ферментов. При низких температурах химические реакции, необходимые для жизни, замедляются. Поэтому адаптация к холоду, по идее, должна сопровождаться отбором на повышенную каталитическую активность ферментов. Действительно, при умеренных температурах порядка 20–40°C ферменты холодолюбивых микробов часто оказываются более активными, чем соответствующие (ортологичные) ферменты теплолюбивых микроорганизмов. Известно также, что температура, при которой ферменты данного микроба наиболее активны, довольно строго коррелирует с температурой, при которой микроб быстрее всего размножается.

Адаптация к различным температурным условиям — процесс, можно сказать, вездесущий, ведь всем живым существам приходится так или иначе приспосабливаться к определенному диапазону температур. Поэтому на примере температурной адаптации удобно изучать общие закономерности эволюции ферментов. Именно это и попытались сделать биологи и химики из Стэнфордского университета и Калифорнийского университета в Сан-Франциско, чья впечатляющая как по объему, так и по содержанию статья появилась 5 марта на сайте журнала Science. Ученые сосредоточились на ферментах бактерий, поскольку именно по бактериям накопилось больше всего необходимых для такого исследования данных: геномных, биохимических и экологических.

Для начала авторы досконально разобрались в механизмах температурной адаптации одного хорошо изученного фермента — кетостероид-изомеразы (ketosteroid isomerase, KSI). Затем они показали, что полученные выводы отчасти приложимы к тысячам других ферментов.

Фермент KSI катализирует изомеризацию двойных связей в молекулах стероидов. Это позволяет многим бактериям использовать стероиды в пищу. Ключевую роль в работе KSI играет так называемая оксианионная дырка (Oxyanion hole), расположенная в активном центре фермента и включающая два аминокислотных остатка (рис. 2, вверху). Обычно это остатки аспарагиновой кислоты в позиции 103 (обозначается как Asp103 или D103) и тирозина в позиции 16 (Tyr16 или Y16). Их задача — образовать водородные связи с одним из атомов кислорода в молекуле субстрата (то есть стероида, который нужно подвергнуть изомеризации).

Ученые сравнили хорошо изученную мезофильную (адаптированную к умеренным температурам порядка 30°C) версию KSI бактерии Pseudomonas putida (mesoKSI) с термофильным вариантом того же фермента (thermoKSI) из бактерии Mycobacterium hassiacum, которая хорошо растет при 65°C. Как и следовало ожидать, thermoKSI оказался более стабильным (устойчивым к нагреванию), а mesoKSI — более активным при умеренных температурах.

Аминокислотные последовательности mesoKSI и thermoKSI совпадают лишь на 33% (рис. 2, внизу), то есть это эволюционно довольно далекие друг от друга белки. Однако их трехмерные структуры, изученные авторами с большой тщательностью (в том числе при помощи рентгеноструктурного анализа), оказались почти одинаковыми (рис. 1, вверху). Это говорит о том, что большинство закрепившихся в ходе эволюции аминокислотных различий, скорее всего, не сильно повлияли на рабочие качества фермента.



ТВОЙ НОВЫЙ ГОРОД Ключевое различие обнаружилось в строении активного центра (рис. 1, внизу). В позиции 103 у thermoKSI вместо аспарагиновой кислоты стоит серин (замена D103S). Изучение множества мутантных ферментов, в которых исследователи заменяли аминокислоты по одной или сразу по несколько, показало, что именно замена D103S вносит основной вклад как в повышенную стабильность, так и в пониженную активность thermoKSI по сравнению с mesoKSI. Небольшое влияние оказывают еще три аминокислоты, тоже находящиеся в активном центре и различающиеся у thermoKSI и mesoKSI (позиции 86, 88 и 101), но их роль второстепенна. Весь остальной аминокислотный «контекст», столь сильно различающийся у двух версий фермента (напомним, что у них совпадает лишь 33% аминокислот), практически не сказывается на том, как аминокислота в позиции 103 влияет на стабильность и активность. Поэтому если в белке mesoKSI просто заменить аспарагиновую кислоту на серин в позиции 103, ничего больше не меняя, то сразу получится фермент, похожий по своим свойствам на thermoKSI. И наоборот, если у thermoKSI провести обратную замену (S103D), то сразу получится фермент, похожий на mesoKSI по стабильности и активности. Если вдобавок к этой «главной» позиции поменять аминокислоты также и в трех «дополнительных» (86, 88, 101), сходство получится практически полным.

Это значит, что эпистаз (то есть влияние одних замен на эффекты других) не играет большой роли в температурной адаптации фермента KSI. Вопрос о роли эпистаза важен для понимания общих принципов эволюции белков, о чем «Элементы» неоднократно рассказывали (см. ссылки в конце новости). Сильный эпистаз означает, что эволюционные изменения, возможные в одном геномном контексте, будут нереализуемы в других. Слабый эпистаз соответствует более свободному перемещению белка в пространстве последовательностей (см.: Эволюция белков сдерживается низкой проходимостью ландшафта приспособленности, «Элементы», 09.02.2015). Результаты, изложенные в обсуждаемой статье, можно интерпретировать как аргумент в пользу не очень большой роли эпистаза — если не в эволюции белков в целом, то, по крайней мере, в температурной адаптации ферментов.

Исследование показало, что между версиями фермента KSI, настроенными на умеренные и высокие температуры, существует простой и легко проходимый эволюционный маршрут. Им неоднократно пользовались самые разные группы бактерий. Это оказалось возможным как раз благодаря слабому эпистазу, то есть тому факту, что конкретная аминокислотная замена приводит к одному и тому же результату вне зависимости от контекста. К этому выводу авторы пришли, проанализировав данные по тысячам видов бактерий. Оптимальные для этих видов температуры сопоставлялись с аминокислотными последовательностями KSI и с положением этих видов на эволюционном дереве. Выяснилось, что адаптация мезофильных бактерий к более высоким температурам часто сопровождалась заменой D103S. И наоборот, когда термофилы вдруг решали переселиться в места попрохладнее, с большой вероятностью происходила замена S103D. Три «дополнительные» позиции (86, 88 и 101) тоже обычно подтягивались к состоянию, оптимальному для данных температурных условий. Всё это происходило много раз независимо в разных эволюционных линиях.

Авторам удалось даже в общих чертах разобраться, почему замена аспарагиновой кислоты на серин в позиции 103 снижает активность, но повышает стабильность фермента. Для высокой активности нужно, чтобы аминокислотный остаток образовывал сильную водородную связь с субстратом. Это у аспарагиновой кислоты получается лучше, чем у серина (рис. 1, внизу). Стабильность же требует, чтобы аминокислотный остаток был в протонированном состоянии, то есть заканчивался группой -OH, а не -O−. У аспарагиновой кислоты с этим проблемы (она же всё-таки кислота), а у серина — нет.


Окончание статьи в ссылке:

Источник - Портал «Элементы»

 

 

   

 

Сайты партнеры

 

Мир реки времени


От истории
к современности



mir.k156.ru

Фантастика
детектив

shar.k156.ru

 

Неоднозначное
мироздание

 

История Костромы

 

costroma.k156.ru

 

 

 

 

СВЕЖИЕ НОВОСТИ ИЗ ВСЕХ ТЕМ (последние 20):

 
 

 

 



куратор и автор скрипта Шаройко Лилия Витальевна, все тексты принадлежат их авторам, на каждый приведены ссылки


Основные проекты портала k156.ru и дружественные ресурсы

ЗАКУЛИСЬЕ - новости всех доменов
Астрофизика, история России и мира Археологические культуры, стоянки, находки История Костромы, России и мира. Книги издательства Инфопресс  - лингвистика народов России, квантовая физика, архитектура, нумизматика Новости науки РФ глазами блогера Фантастический детектив на базе астрофизики и нейрофизиологии Философия, Концепция реальности, лекции ученых с навигаторами Форум палеонтологов, обсуждение эволюции от начала вселенной до искуственного интеллекта

forum.k156.ru

mir.k156.ru

arh.k156.ru

costroma.k156.ru

k156.ru/index2.php

shar.k156.ru

https://paleoforum.ru



На главную сайта k156.ru (каталог с описанием всех доменов)